Food-Info.net > Харчові інгредієнти > Білки
Структура білка
Властивості білка зумовлені послідовністю амінокислот у його молекулі, яку ще називають первинною структурою білка. Залежно від будови амінокислоти та її місця у молекулі білка частини молекули утворюють вторинну структуру білка, різновидами якої є просторова α-спираль і b - структура ( b -лист) , представлені нижче. Подальше скручування та реорганізація усередині молекули приводять до утворення структури вищого порядку, а саме, третинної структури білка. Кожен білок містить α-спиралі, b -листи та невпорядковані частини.
Рис . 1 : Приклад b - листа ( стрілочками показаний напрям амінокислотного ланцюжку)
Рис . 2 : Приклад α- спиралі: A – схема , B – молекулярна структура , C – вид зверху , D – модель просторової структури.
Вторинна та третинна структура є найбільш стабільними формам існування молекули білка. Вони утворюються завдяки нековалентним взаємодіям (іонним, водневим, гідрофобним зв'язкам) між різними амінокислотами бокових ланцюгів білкової молекули, а також у результаті взаємодії з молекулами води, що оточують білок. Різні частини білка, що мають особливі властивості, можуть утворювати структурні компактні субглобули – домени . Завдяки наявності близьких за структурою доменів, різні білки проявляють схожі функції.
Реакційно здатні групи, розташовані на поверхні молекули білка, можуть взаємодіяти з іншими молекулами, у т.ч. білковими. Білок-білкова взаємодія, наприклад, між апоферментами (білковими частинами ферментів) або високомолекулярними білками, призводить до утворення вищого рівня організації білків – четвертинної структури .
Денатурація
Функція білка (за винятком білка як частини харчового продукту) практично повністю визначається його просторовою структурою. Руйнування цієї структури, тобто денатурація білка, може бути наслідком:
- зміни рН ( кислотності )
- зміни концентрації солі («висолювання»)
- зміни температури ( під час технологічного оброблення )
- присутності деяких реагентів ( наприклад, хлорного вапна ).
Жоден з цих факторів не призводить до руйнування пептидних зв'язків, тому первинна структура у денатурованому білку залишається незмінною. Проте функції білка після його денатурації втрачаються.
Якщо білок було обережно денатуровано, а після денатурації повернуто у нормальні фізіологічні умови за температурою, кислотністю, концентрацією солі тощо, можна очікувати поступового відновлення його функцій (наприклад, ферментативної активності).
Більшість білків харчових продуктів у результаті технологічного оброблення чи консервування денатурують. Ферменти сировини під час такого оброблення руйнуються повністю.
Джерела :
